帕金森病是繼阿爾茲海默病之后第二常見的神經退行性疾病，其病理特征為黑質多巴胺能神經元丟失及路易小體沉積。α-突觸核蛋白是一種主要存在于神經元突觸前末端的蛋白質，在突觸傳遞和神經調節中發揮重要作用。然而，當該蛋白發生異常折疊、聚集或過度表達時，會形成有毒性的寡聚體和纖維結構，并最終沉積為路易小體，導致神經元功能障礙和死亡。這一過程被認為是包括帕金森病在內的多種神經退行性疾病的核心發病機制。

欣博盛生物重磅推出人α-突觸核蛋白ELISA試劑盒，檢測基于雙抗體夾心法，能檢測多種類型樣本中天然和重組人α-突觸核蛋白，為您的神經退行性疾病研究提供可靠、高效的檢測工具。

關于α-synuclein

突觸核蛋白家族包括α-突觸核蛋白、β-突觸核蛋白、γ-突觸核蛋白和突觸素。這些高度保守的蛋白主要表達于大腦，集中在突觸前神經末梢。α-突觸核蛋白是一種可溶性蛋白質，該蛋白質由140個高度帶電的氨基酸殘基組成，其結構可分為三個功能域：N 末端（1-60 位氨基酸）含四個 KTKEGV 重復序列，介導蛋白與細胞膜的相互作用；中間疏水區域（NAC 結構域，61-95 位氨基酸）易形成β-折疊，是病理性聚集的核心位點；C 末端（96-140 位氨基酸）富含酸性殘基，通過翻譯后修飾（如磷酸化、泛素化）和金屬離子結合維持蛋白溶解性，并調節其功能。

正常狀態下，α-突觸核蛋白以單體形式存在，結合脂膜后可轉化為α-螺旋結構，參與突觸囊泡運輸、神經遞質釋放等過程。病理狀態下，α-突觸核蛋白錯誤折疊形成低聚物、原纖維等聚集體，其傳播機制與朊病毒類似，可通過細胞間傳遞加速病理進程。目前研究證實，異常聚集的α-突觸核蛋白是帕金森病(PD)、路易體癡呆(DLB)的標志性病理物質，在阿爾茨海默病 (AD)患者腦內也觀察到α-突觸核蛋白沉積，但具體致病機制仍存在爭議。研究發現，α-突觸核蛋白與 tau 蛋白、β-淀粉樣蛋白存在病理協同作用，三者的異常聚集可能共同驅動 AD 和 DLB 的神經退行性病變，提示多靶點治療策略的必要性。

(Human α-synuclein結構圖

產品信息                    

欣博盛生物可提供科研用人α-突觸核蛋白酶聯免疫吸附法試劑盒，該試劑盒可檢測血清、血漿、細胞培養上清液、灌洗液、尿液、羊水、腹水、腦脊液、胸腔積液、組織勻漿液等多種類型樣本中天然和重組人α-synuclein的含量，僅需3.5小時左右即可獲得40個樣本（復孔）的檢測數據，助力您的科研探索。

標準曲線圖（示例）

注：本圖僅供參考，應以同次試驗標準品所繪標準曲線計算標本中天然和重組人α-synuclein的含量。

規格與貨號

欣博盛生物可提供48T、96T、2*96T、5*96T與10*96T多種規格ELISA試劑盒，均可提供現貨。如需了解詳細信息、咨詢產品報價和折扣，歡迎聯系欣博盛生物！

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